Kazalo:
VEGANSTVO IN POMANJKANJE BELJAKOVIN | Mit ali Resnica? (Maj 2024)
Sekundarna struktura
Atomi dušika in ogljika peptidne verige zaradi velikosti kotov vezi med sosednjimi atomi verige ne morejo ležati na ravni črti; kot vezi je približno 110 °. Vsak izmed dušikovih in ogljikovih atomov pa se lahko do določene mere vrti, tako da ima veriga omejeno prožnost. Ker so vse aminokisline, razen glicina, asimetrične l-aminokisline, peptidna veriga ima asimetrično spiralno obliko; nekateri vlaknati proteini so sestavljeni iz podolgovatih vijačnic okoli ravne osi vijaka. Takšne strukturne značilnosti so posledica lastnosti, ki so skupne vsem peptidnim verigam. Produkt njihovih učinkov je sekundarna struktura beljakovin.
Terciarna struktura
Terciarna struktura je produkt interakcije med stranskimi verigami (R) aminokislin, ki sestavljajo protein. Nekatere od njih vsebujejo pozitivno ali negativno nabitih skupin, druge so polarne, tretje pa nepolarne. Število ogljikovih atomov v stranski verigi se giblje od nič v glicinu do devet v triptofanu. Pozitivne in negativno nabite stranske verige se ponavadi privlačijo; stranske verige z enakimi naboji se odbijajo. Veze, ki jih tvorijo sile med negativno nabitimi stranskimi verigami asparaginske ali glutaminske kisline na eni strani in pozitivno nabitimi stranskimi verigami lizina ali arginina na drugi strani, imenujemo solni mostovi. Medsebojna privlačnost sosednjih peptidnih verig je tudi posledica nastanka številnih vodikovih vezi.
Vodikove vezi nastanejo kot posledica privlačenja med dušikovim vodikovim atomom (imidni vodik) in nerezanim parom elektronov kisikovega atoma v dvojno vezani skupini ogljik-kisik (karbonilna skupina). Rezultat je rahel premik imidnega vodika proti kisikovemu atomu karbonilne skupine. Čeprav je vodikova vez veliko šibkejša kot kovalentna vez (tj. Vrsta vezi med dvema ogljikovima atomoma, ki si enakovredno delita par vezivnih elektronov med njimi), tvori veliko število imidnih in karbonilnih skupin v peptidnih verigah številnih vodikovih vezi. Druga vrsta privlačnosti je tista med nepolarnimi stranskimi verigami valina, levcina, izolevcina in fenilalanina; privlačnost povzroči izpodrivanje molekul vode in se imenuje hidrofobna interakcija.
V beljakovinah, bogatih s cistinom, se konformacija peptidne verige v veliki meri določi z disulfidnimi vezmi (―S ― S―) cistina. Polovine cistina se lahko nahajajo v različnih delih peptidne verige in tako lahko tvorijo zanko, ki jo zapre disulfidna vez.
Če se disulfidna vez zmanjša (tj. Doda se vodik) na dve sulfhidrilni (―SH) skupini, se terciarna struktura proteina drastično spremeni - zaprte zanke so pretrgane in sosednje peptidne verige, povezane z disulfidom, ločene.
Kvartarna zgradba
Narava kvartarne strukture je prikazana s strukturo hemoglobina. Vsaka molekula človeškega hemoglobina je sestavljena iz štirih peptidnih verig, dveh α-verig in dveh β-verig; to je tetramer. Štiri podenote so med seboj povezane z vodikovimi vezmi in hidrofobnimi interakcijami. Ker so štiri podenote tako tesno povezane, se hetaglobinski tetramer imenuje molekula, čeprav med peptidnimi verigami štirih podenot ne pride do kovalentnih vezi. V drugih proteinih so podenote medsebojno povezane s kovalentnimi vezmi (disulfidni mostovi).
Spodaj je prikazano aminokislinsko zaporedje svinjskega proinzulina. Puščice kažejo smer od N konca konca β verige (B) do konca C v verigi α (A).
